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2023-12-27 辅酶q10官网 辅酶q10软胶囊保健品的作用与功效

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2022-12-27 北京四中 数学物理老师名单 北京四中 数学物理老师排名

本课件是质心生物竞赛第一轮复习课件，现在很多同学在上学的时候想要多参加一些比赛，对自己将来的学习打好基础。考点1：水中细胞中的存在形式与作用A1、水在细胞中的存在形式：结合水、自由水2、结合水：与细胞内其它物质相结合的水，占细胞内全部水分的4.5%，生理作用：是细胞结构的重要组成成分3、自由水：以游离的形式存在，可以自由流动的水，占细胞内全部水分的95.5%，：生理作用：是细胞内的良好溶剂运送营养物质和代谢的废物可参与许多生物化学反应大多数细胞必须浸润在液体环境中。4、自由水和结合水是可以相互转化的，如血液凝固时，部分自由水转化为结合水。代谢旺盛的细胞内自由水的含量相对高一些，但抗逆性较弱。5、刚收获的谷物在阳光下晒干，这个过程损失的水主要是自由水，把晒干的种子放在试管中加热，试管壁上有水珠出现，这些水主要是结合水，鸡蛋清中的水主要是结合水考点2：无机盐在细胞中的存在形式和作用A1、细胞中大多数无机盐以离子的形式存在在细胞中含量很少，仅占细胞鲜重的1-1.5%.2、无机盐的生理作用：①细胞中某些复杂化合物的重要组成成分(如Fe2+是血红蛋白的成分Mg2+是叶绿素的成分)②维持细胞和生物体的生命活动(如哺乳动物的血液中钙离子含量太低会发生抽搐现象)③无机盐对维持细胞形态、渗透压、酸碱平衡非常重要。感兴趣的同学快来下载学习吧，一定可以从中学习到有用的知识，把自己不熟悉的部分多多练习一下一定有意想不到的收获！...

2022-12-14 结构水结合水自由水 dwi结合水自由水

二轮复习备考高考必备生物竞赛生物化学酶动力学蛋白质核酸技术课程大全，所有的生物都是一个结构和功能上有密切关联~高中生物学了三年，你知道高中生物哪些是重点吗?为了方便广大同学们学习生物以及更好的复习，高三网小编整理的史上最全的高中生物知识点总结，一起来看看!1、生命系统的结构层次依次为：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统细胞是生物体结构和功能的基本单位地球上最基本的生命系统是细胞2、光学显微镜的操作步骤：对光→低倍物镜观察→移动视野中央(偏哪移哪)→高倍物镜观察：①只能调节细准焦螺旋②调节大光圈、凹面镜3、原核细胞与真核细胞根本区别为：有无核膜为界限的细胞核①原核细胞：无核膜，无染色体，如大肠杆菌等细菌、蓝藻②真核细胞：有核膜，有染色体，如酵母菌，各种动物注：病毒无细胞结构，但有DNA或RNA4、蓝藻是原核生物，自养生物5、真核细胞与原核细胞统一性体现在二者均有细胞膜和细胞质6、细胞学说建立者是施莱登和施旺，细胞学说建立揭示了细胞的统一性和生物体结构的统一性。细胞学说建立过程，是一个在科学探究中开拓、继承、修正和发展的过程，充满耐人寻味的曲折。每个学科都有这一门课的学习方法和逻辑思维，生物当然是记忆和理解的会比较多，不爱背书的朋友们还是要注意噢~...

2022-12-14 真核细胞 生物竞赛题目 真核细胞 生物竞赛官网

本课件是高考语文英语物理数学生物化学试卷整理合集，内容全面，包含了详细地试卷整理，同学们可以根据自己的需求进行学习！下列对材料相关内容的理解和分析，正确的一项是（3分）A.因为“文明型国家”代表了中国与西方主流话语权的交锋和博弈，所以它必将有利于中国进行国际政治制度的比较和预测。B.中国只有不断加大国际传播的力度，积极参与传媒市场的竞争，才能更好地将中国形象呈现出来，进而赢得国际友人的认可。18C.话语权决定主动权，传播力决定影响力。所以为了讲好中国故事，传播好中国声音，我们必须着力增强中国话语的国际影响力。D.中国主流媒体在各国的影响力和传播力不尽相同，因而造成了发展中国家的受访者与发达国家的受访者对中国的认知度不同。2.根据三则材料，下列说法不正确的一项是（3分）A.一个国家的崛起必须伴随文化的自信，如果当初中国不坚持走自己的道路，而对西方亦步亦趋，中国的命运必定面临重大危机。B.绵延数千年的古老文明是中国崛起的决定性因素，是它使中国成为了“文明型国家”，并最终实现了对西方模式的超越。C.我国虽然在国际传播能力建设中取得了重大的成果，但是也要正视其中存在的困境，并需要通过自塑和他塑的方式来解决这些问题。D.关于我国在海外的国家形象，一些研究已经能从传-wqi播受众、传播渠道等角度展开分析，为我国传播策略的改进提供参考。3.下列对材料一材料二论证的相关分析，不正确的一项是（3分）A.两则材料均使用了开门见山的方式直接提出全文的中心论点，然后再逐步深入，展开其丰富论证。B.材料一始终围绕“文明型国家”核心概念展开论证，材料二则侧重讨论如何塑造国家形象的议题。C.两则材料说理清晰、逻辑严密，论证方法上材料一使用了对比论证，而材料二则使用了引用论证。D.两则材料共同提出相同的观点——要想让世界真正读懂中国，就必须建构中国自己的话语体系。对本课件感兴趣的同学可以下载本课件学习，把自己不清楚的地方多加练习，一定可以做到熟能生巧，在以后的学习中一定有所帮助！...

2022-12-14 文明型国家 课件ppt 《文明型国家》

大学化学课程之生物化学12讲带讲义目录：├─生物化学同步讲义及期末试卷│├─课时1氨基酸的结构与性质.df│├─课时10脂类代谢.df│├─课时11氨基酸代谢.df│├─课时12核酸代谢.df│├─课时2蛋白质的共价结构.df│├─课时3蛋白质的功能及其与结构的关系.df│├─课时4酶的化学.df│├─课时5维生素和辅酶.df│├─课时6核酸的化学.df│├─课时7糖化学及脂化学.df│├─课时8糖代谢.df│├─课时9生物氧化.df│└─生物化学期末试卷.df│├─课时01氨基酸的结构与性质.MP4├─课时02蛋白质的共价结构.MP4├─课时03蛋白质的功能及其与结构的关系.MP4├─课时04酶的化学.MP4├─课时05维生素和辅酶.MP4├─课时06核酸的化学.MP4├─课时07糖化学和脂化学.MP4├─课时08糖代谢.MP4├─课时09生物氧化.MP4├─课时10脂类代谢.MP4├─课时11氨基酸代谢.MP4└─课时12核酸代谢.MP4...

2022-12-10 生物化学生物氧化思维导图 生物化学生物氧化名词解释

图书名称：《钒的化学生物化学药理学性质及应用》【作者】（加）艾伦·S.特蕾西，（美）盖尔·R.威尔斯基，伊斯特·S.竹内作；杨金燕译【页数】219【出版社】北京：冶金工业出版社,2021.01【ISBN号】978-7-5024-8679-2【分类】钒-化学性质-研究-钒-药理学-研究-钒-生物化学-研究【参考文献】（加）艾伦·S.特蕾西，（美）盖尔·R.威尔斯基，伊斯特·S.竹内作；杨金燕译.钒的化学生物化学药理学性质及应用.北京：冶金工业出版社,2021.01.图书封面：图书目录：《钒的化学生物化学药理学性质及应用》内容提要：本书主要介绍了五价钒在水中发生的配位反应，并给出了详细的51V核磁共振光谱图，同时介绍了配体属性和配位几何构型对光谱图的一些影响。由此延伸介绍了钒在化学、生物化学、药理学方面的性质。此外，由于钒污染与钒化学有着密不可分的联系，因此本书还对钒污染进行了讨论。最后，基于上述内容，对钒在环境学、生物学、药学、医学、材料学及化学工程学方面的应用进行了概括介绍。本书可以为从事钒化学、生物化学、药理学及钒应用的化学类、生物化学类、医学类、环境类研究生、教师及科研人员提供一定的帮助，从而能够为推动钒研究的发展做出贡献。《钒的化学生物化学药理学性质及应用》内容试读1绪论方》为方为岁第为》方岁为事多为gtgt，为》字学常李》》沙》为3》》要》》第》》3钒是一种广泛分布的元素，已发现其存在于约65种矿物中，且含量普遍较低。钒占地壳组成的0.014%，在过渡金属元素中其丰度排第五。在其他金属矿床中可以发现钒的存在，尤其是钛磁铁矿和钒钾铀矿。在一些石油和煤炭沉积物中也发现了浓度相对较高的钒。因此，当这些矿床被开发利用时，会造成严重的污染危害。特别是燃气和燃油设备的灰分中通常含有10%以上的钒。在一些淡水中也发现了高浓度的钒，美国环境保护署将钒列为重点关注的金属。海水中钒的浓度约为30mol/L,并且其浓度随区域变化很大。金属态钒与其他一些金属添加剂被用于各种不锈钢的生产中，它也是一些超导合金的组成部分。同时，钒能催化C0歧化生成C和C02。钒的氧化物(V,0,)作为一种功能强大、用途广泛的催化剂，已被广泛应用于工业过程中，并在纳米材料领域得到了最新应用；而过氧钒酸盐常被用作有机合成中的氧化剂，并存在于天然酶中，如钒卤代过氧化物酶。钒最常见的氧化态为+2、+3、+4和+5价，但也存在+1、0和-1价。+3~+5价的氧化态钒可以在溶液中存在，这三种氧化态都有已知的生物学意义，即使其功能可能尚不明确。直到21世纪初，人们对钒的氧化态了解最多的是V(V)。但高场核磁共振(NMR)光谱仪的应用改变了这种情况，它为详细了解V(V)氧化态提供了有效手段。事实上，从20世纪八九十年代以来，特别是在水相中，V(V)化合物的研究已经有了很大的发展。V(V)化学研究的动力主要来自与V(V)相关的生物化学活动的多样性。V(V)存在于天然钒卤代过氧化物酶中，但除此之外，各种V(V)的配合物对酶活性都有很大的影响，既可以抑制大量酶的活性，也可以促进另一些酶的活性。另外，氧化钒在糖尿病动物中具有明显的模拟胰岛素或增强胰岛素的作用。尽管进行了大量研究，但导致这种行为的钒的特定机制仍是未知的。已有大量致力于获取高度有效的类胰岛素化合物的研究。许多化合物具有基本相同的活性，这表明类胰岛素化合物的功能还处于未被完全了解的水平。类胰岛素效应可能来自对多种酶功能的同时修饰，而配体的作用是确保钒能被有效地转运至合适的位点。过氧钒酸盐的情况有所不同。这些钒配合物通常是非常有效的类胰岛素物质，至少在细胞培养过程中是这样的。这些配合物是很好的氧化剂，并且通过氧1】绪论化机制起作用。然而，只有建立这些配合物的功能选择性，它们才能成功应用于动物模型中。钒污染的潜在危害、钒在生物酶系统中的功能、钒在众多酶功能中所扮演的角色及钒的类胰岛素作用均是密不可分的。对这些功能的理解关键在于了解这些功能所依据的化学基础。钒的化学性质很大程度取决于V(V)和V(V),但显然不仅仅取决于这些氧化态。事实上，钒氧化态之间的氧化还原相互作用可能是钒生物学功能的一个关键方面，尤其是在诸如钒固氨酶之类的酶中，其中氧化还原反应是酶功能的基础。1.1V(V)V(V)氧化态的研究是本书的重点，尤其侧重于V(V)含氧阴离子和钒酸盐的溶液化学方面。另外，本书也对V(V)的生物化学、药理学及技术应用予以介绍。其化学行为的介绍包括钒酸盐的自缩合作用及其与单齿及多齿配合物的反应以及相应的配位几何构型。研究者对混合配位化学特别有研究兴趣，混合配位化学是相关研究不可分割的一部分。综合分析配位化学的各个方面表明，配体的供电子能力对钒配位和反应有显著和系统的影响。高氧化态的钒对许多生物过程具有显著的影响，并具有生物、营养和药理多方面影响，包括在治疗糖尿病和癌症方面的应用潜力。本书将阐述导致这些行为的可能机制。同时本书将对钒卤代过氧化物酶做简要介绍，并介绍模拟这些酶的功能的模型化合物。此外还将介绍钒在生物圈中的分布及陆地和海洋生物中的钒。钒科学技术的发展为本书的后两章奠定了基础。各种形式的V,0,聚合物在纳米材料研究中显现出了巨大的潜力。该领域的研究尚处于起步阶段，但其潜在的应用价值已被认可。钒电池已被开发出来并已应用在大型和小型设备中。锂/银氧化钒电池植入设备在医疗上具有重要的应用。1.2V(Ⅱ)、V(Ⅲ)和V(V)本书中未对V(Ⅱ)、V(Ⅲ)和V(V)三种氧化态做详细讨论，但这些氧化态钒同样具有重要的化学性质及生物学意义。对这些氧化态钒的最广泛的认识是海鞘对钒的积累，海鞘通过还原机制将V(V)以V(Ⅲ)形式富集在被称为钒细胞的改良血细胞中，钒细胞中钒浓度是海水中钒浓度的10倍。关于V(Ⅲ)在海洋被囊动物1别和多毛纲蠕虫[4)体内的生物化学和生物学意义开展了大量的研究。这些氧化态钒最重要的生化作用可能在于它们对固氮酶的影响。V(Ⅲ)和V(Ⅱ)氧化态在钒固氮酶的氧化还原循环中均有重要功能。它们可以替代钼参与氮-固定酶系统。在钼缺乏的情祝下，钒固氮酶将发挥作用，更重要的是，当环境温度显著降低时，它们比钼固氮酶更有效[5.，61。因而，钒固氮酶在北极和高。2…1.2V(Ⅱ)、V(Ⅲ)和V(V)山环境中可能具有重要作用。V2+(aq)氧化态在水溶液中不稳定。V2+(aq)的氧化还原电位使其能够将氢离子还原为氢气，同时生成V+(q)。因而，在还原条件下V(Ⅱ)氧化态才能够得以维持。V2+(aq)离子同6个水配体形成八面体配合物，八面体配位是V(Ⅱ)的特征。氮的作用是提供良好的连接中心，并可作为多齿配体的一个官能团，例如二元胺刃和吡啶8)。最多可以将4个吡啶配合到V(Ⅱ)中心。吡啶的配合是逐步进行的并且非常顺畅。一摩尔当量的吡啶与V(Ⅱ)在水溶液中反应的形成常数为11L/mol8]。与之相比，V(V)与吡啶的相互作用非常弱，只有在吡啶浓度较高的条件下，才能观察到双吡啶配合物9。与V(Ⅱ)不同，V(Ⅲ)和V(Ⅳ)氧化态在水中是稳定的。尽管在酸性条件下这些氧化态都比较稳定，然而，在中性或碱性条件下，且有氧存在时，V(Ⅲ)和V(W)氧化态都很难维持。令人吃惊的是，V(V)比V(Ⅲ)更容易被0，氧化。在酸性溶液中，V(Ⅲ)离子以六水八面体配合物的形式存在，在一定H条件下，V(Ⅲ)可以通过去质子化形成V(Ⅱ)和V(I)。另外，已探明钒的二聚体、三聚体、四聚体，目前已经给出了其结构式并确定了其形成常数[。也已探明在硫酸盐存在时钒的各种聚合形式（尤其是与钒生物积累浓度相关的聚合物的聚合形式)[o]V(Ⅲ)配合物通常是八面体配位，尽管其他配位方式或构型也是常见的，特别是采用三角双锥体等大的配体时常以其他构型存在。含氮和氧的多齿配体，如氨基聚羧酸盐是常见的V(Ⅲ)强配体。含这种配体的配合物一般都是单核的，但是与一些配体以适当的结构进行配合，也可以形成双核结构。二聚化是通过氧提供氧桥形成的。然而，与适当的含有烷氧基的三齿配体进行配位时，通过双桥接烷氧基形成环状(V0),核也可以发生二聚化作用。含硫配体也可以同V(Ⅲ)发生配位作用。比如硫醇盐就是很好的配合剂2，)，而V(Ⅲ)硫聚合物是在原油脱硫过程中形成的。硫酸盐本身可以和V(Ⅲ)形成配合物，当有适当的V(Ⅲ)配体存在时，例如同草酸盐配体，会形成结晶V(Ⅲ)硫酸盐聚合物，在聚合物中硫酸盐作为双齿桥接配体存在町。虽然聚合物在溶液中水解为以双草酸钒配合物为主的物质，但一些硫酸盐配合物仍旧可以存在。与草酸盐以外的配体如氨基吡啶相比，硫酸盐更易与钒发生配位，它能以单齿或双齿的形式参与配位过程。钒也会通过与铁/硫结合而被固定在钒固氮酶的催化部位，在钒固氨酶中V(Ⅲ)参与了氧化还原过程。在[V,S,]2+簇中有非常显著的电子离域作用，这使得探明钒的氧化态变得困难。然而，钒氧化态大多数是V(Ⅲ)氧化态[4。与V(V)和V(V)不同，强烈的钒氧结合并不是V(Ⅲ)的主要水化学性质。V(N)(ag)同V(Ⅲ)和V(V)一样，由于H值不同而存在各种离子·3·1绪论态，包括V0(H,0)、V0(OH)(H,0)及(V00H)2(H20)双核钒配合物。在这些形式的阳离子中，在酸性条件下存在的V(V)是高度水溶性的。然而，在弱酸性条件下，即当H值在4左右，V(Ⅳ)多为非离子态，形成水合氧化物VO2·H,0(Km≈10-2)，其溶解性低并会从溶液中沉淀出来，从而使其溶液浓度水平较低。然而，有人认为V,0,更难溶)。在碱性条件下，V,0,氧化物可以重新溶解形成阴离子化合物VO(OH)。显然，这种化合物是电子顺磁(EPR)静默的，这表明它至少是一种二聚体物质。VO2+的性质对于V(V)的化学特性至关重要。V一0键强烈结合，通常键长约为1.6m,与其在V(V)氧化物中的键长值相似。V(IV)倾向于与氧结合，这种键的强度直接关系到配位的好坏。它强烈影响所连接的配体组位置，因此强烈影响V(V)配合物的配体取向。四方锥配位是较易发生的配位模式，VO键垂直突出于其他配位原子所在的平面。V0键对面的空位为强配位体的配位提供了空间，因而能够形成六配位配合物。各种类型的单齿、二齿、三齿和四齿配位基都易与V02+形成配合物。典型的配位功能组为O、N和S,所以V(V)对生化系统具有强烈的影响。氧化还原型谷胱甘肽、抗坏血酸、核苷酸和单糖等与生物化学相关的配体都是良好的配合剂6，)。已有研究详细介绍了V(V)的配位化学，其讨论了众多V(V)配合物的形成和结构属性[8]。许多顺磁性配合物的结构细节很难被探明，特别是在晶体化合物不能被用于X射线分析的情况下。这个问题在一定程度上通过利用电子核双共振(ENDOR)光谱中的冷冻溶液可以解决。这种技术可以精确测量超精细耦合，这些耦合依赖于相互作用的原子核之间的距离，其可以提供详细的结构信息。在各种V(V)配合物的研究中该技术的应用已有详细的讨论，包括那些由核苷酸、氨基酸、卟啉和其他有机化合物配体形成的配合物[。参考文献[1]Ueki,T.,N.Yamaguchi,adH.Michiata.2003.Chloridechaelivaadocyteofavaa-dium-richacidiaAcidiaydeieiamea.Com.Biochem.Phyiol.B:Biochem.Mol.Bi-olog.136:91-98.[2]Michiata,H.,T.Uyama,adK.Kaamori.1998.Theaccumulatiomechaimofvaadiumyacidia.IVaadiumcomoud.Chemitry,iochemitryadtheraeuticalicatio,A.S.TraceyadD.C.Cra(Ed.)AmericaChemicalSociety,Wahigto,D.C.,.248-258.[3]Smith,M.J.,D.E.Rya,K.Nakaihi,P.Frak,adK.O.Hodgo.1995.Vaadiumiacidiaadthechemitryoftuichrome.IVaa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2022-10-28 药理学生物化学药学综合 药理学 生物化学学什么

编者评论：临床生物化学与测试第四版df编写《临床生物化学与实验室》（第4版）的目的是适应21世纪科学技术的发展和医学检验教育的需要，满足我国医学检验专业人才培养目标的要求。本科生医学检验科。阐述了疾病的发病机制、疾病过程中的临床生化变化以及检测方法学的评价。快来下载吧相关内容部分预览第四版临床生化与检测导论编写《临床生物化学与实验室》（第4版）的目的是适应21世纪科学技术的发展和医学检验教育的需要，满足本科生培养目标的要求。医学检验科。写作思路是突出基础理论、基础知识和基本技能，以利于教与学。同时，也注重反映学科发展和教学改革成果，适当介绍本学科及相关学科的新进展、新思想、新技术，有利于培养学生的创新思维和实践能力。新版基本保持了第三版的框架，并根据近年来的发展，对原章节进行了适当的修改、更新和补充。本书主要供高等医学检验专业本科生使用，也可供其他医学相关专业的学生和医师使用目录第一章介绍第2章蛋白质和非蛋白质含氮化合物的代谢紊乱第三章葡萄糖代谢障碍第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱第5章诊断酶第6章微量元素和维生素代谢紊乱第7章体液平衡和酸碱平衡障碍第8章肝胆疾病的生化诊断第9章肾脏疾病的生化诊断第10章心脏病的生化标志物第11章胃肠胰腺疾病临床生化第12章骨代谢异常的生化诊断第13章红细胞代谢紊乱第14章内分泌疾病中的代谢紊乱临床生化与检测要点词汇表1、蛋白质变性在某些物理化学因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其物理化学性质发生变化，失去生物活性。2、色彩增强效果热变性暴露了原本位于DNA双螺旋内部的碱基，导致在260m波长处的吸光度增加，这种现象称为色度效应。3、同工酶是指催化相同化学反应但酶蛋白的分子结构、理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。4、呼吸链线粒体内膜上按一定顺序排列的各种酶和辅酶组成的氢转移和电子转移反应链。5、一碳单位代谢在体内某些氨基酸的分解代谢过程中，可以产生一个含一个碳原子的基团和一个碳基团的转移过程。6.酶的共价修饰与调控酶蛋白肽链上的一些残基在另一种酶的催化下可以发生可逆的共价修饰，导致酶活性发生变化。这种调节酶活性的方式称为酶共价修饰调节。7、嘌呤核苷酸的从头合成从头合成途径以磷酸核糖、氨基酸、单碳单元和CO2等简单物质为原料，通过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸。8、脂肪动员脂肪动员是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯逐渐被脂肪酶消化成游离脂肪酸和甘油释放到血液中，然后通过血液转运到其他组织进行氧化利用的过程。9.蛋白质等电点当溶液在一定的H值时，蛋白质分子电离成正负离子的趋势相等，称为两性离子。此时溶液的H值就是蛋白质的等电点。10。糖异生在饥饿状态下将非糖类化合物（乳酸、甘油、产糖氨基酸等）转化为葡萄糖或糖原的过程。11.酶的活性中心是指本质基团在空间上相互靠近，形成具有特定空间结构的区域，可以与底物特异性结合，催化底物向产物的转化。12.必需氨基酸人体需要但不能自行合成，必须由食物提供的氨基酸。13.蛋白质的互补将营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可以相互补充，从而提高蛋白质的营养价值。14、变构调节体内的一些代谢物可以非共价可逆地结合在一些酶的活性中心以外的位点上，使酶的构象发生变化，从而改变酶的活性。15.Tm值在熔解过程中，紫外吸光度△A260的变化达到最大变化值一半的温度定义为DNA的熔解温度。16.DNA变性某些物理和化学因素（温度、H、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，导致DNA双链解离成单股。简答题2、描述DNA双螺旋结构模型的要点？①DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成：右手螺旋，反平行，直径2.37，节距3.54②核糖和磷酸盐位于外侧：表面有大沟和小沟③DNA双链之间形成互补碱基对：A=T，C=G④碱基对和氢键的疏水相互作用共同维持DNA双螺旋的稳定性：疏水相互作用是碱基堆积力3、什么是酶的竞争性抑制，其特点是什么？这解释了磺胺类药物抑制体内细菌繁殖的机制。竞争性抑制：抑制剂与酶的底物结构相似，可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻止酶与底物形成中间产物。这种抑制称为竞争性抑制。特点：(1)抑制剂的结构与底物相似，竞争酶的活性中心（1分）。(2)抑制程度取决于抑制剂和底物的相对浓度（1分）。(3)动力学特性：Vmax保持不变，表观Km增加（1分）。磺胺类抗菌机理：细菌以对氨基苯甲酸、谷氨酸和二氢蝶呤为底物，在细菌内的二氢叶酸合酶的催化下合成二氢叶酸，再在酶的催化下生成四氢叶酸。磺胺类的化学结构与对氨基苯甲酸相似，竞争性结合二氢叶酸合酶的活性中心，抑制四氢叶酸的合成，干扰一碳单元的代谢，进而干扰核酸的合成，从而抑制细菌生长。使用磺胺类药物时，药物在血液中的浓度必须保持远高于对氨基苯甲酸的浓度，才能发挥有效的抑菌作用（1分）。4、描述糖酵解产生的NADH的氧化利用？糖酵解产生的NADH：1)在大脑和骨骼肌中，FADH2呼吸链通过α-磷酸甘油穿梭到线粒体中发生氧化磷酸化，最终产生1.5个ATP；2)在肝脏和心肌中，通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体NADH呼吸链发生氧化磷酸化，最终产生2.5个ATP。5、描述血糖的来源和目的地。(1)血糖的来源1)食物糖分的消化吸收（1分）。2、肝糖原分解（1分）。3非葡萄糖糖异生（1分）。(二)血糖的途径(1)氧化分解成二氧化碳和水（1分）。2、肝糖原和肌糖原的合成（1分）。(3)通过戊糖磷酸途径等转化为其他糖类（1分）。⑷分为脂肪和氨基酸（1分）。6、描述棕榈酸的分解过程，并用公式计算产生的能量。过程：脂肪酸活化七种β氧化反应：脱氢、加水、再脱氢、硫解计算：7次β氧化生成7分子FADH2、7分子NADH和8分子乙酰CoA7*1.5+7*2.5+8*10=108个ATP分子因为脂肪活化消耗2个高能磷酸键，一个分子的棕榈酸被完全氧化生成106分子的ATP7、什么是底物水平的磷酸化，给出了三个例子。底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化与底物去磷酸化直接偶联的反应称为底物水平磷酸化。1)1,3-二磷酸甘油酸在磷酸甘油酸激酶的作用下生成3-磷酸甘油酸，再通过ADP脱去磷酸生成ATP2)磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸，磷酸被去除后由ADP生成ATP3)丁二酰辅酶A在丁二酰辅酶A合酶的作用下生成丁二酸，然后去磷酸化生成GDP中的GTP8、描述血氨的来源和去向。(1)血氨的来源(1)氨基酸脱氨（1分），胺分解（1分）。2)肠道吸收的氨（1分）。3当原尿呈碱性时，肾小管上皮细胞产生的氨被吸收到血液中（1分）。（二）血氨途径⑴在肝脏合成尿素，这是最重要的出路（1分）。2、非必需氨基酸和其他含氮化合物的合成（1分）。3肾小管上皮细胞产生的氨被分泌到酸性原尿中生成NH4+，随尿液排出体外（1分）。临床生化和实验室简答题1、简述5-氟尿嘧啶和6-巯基嘌呤的抗肿瘤原理？答案：5-氟尿嘧啶通过抑制胸苷合酶达到抗肿瘤作用；通过抑制IMP转化为AMP和GMP影响RNA、6-巯基嘌呤的正常结构和功能；抑制IMP和GMP的挽救合成和从头合成，达到抗肿瘤的目的。2、血氨的来源和去向？答案：来源：1.AA脱氨（一级）、胺类物质、碱分解等（二级）2．肠道产氨：蛋白质腐败，尿素肠肝循环。3、肾氨生成：肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺水解生成氨；AA在肾脏中的脱氨作用产生氨。途径：1.尿素的合成2.谷氨酰胺的合成3.参与非必需氨基酸的合成3.乙酰辅酶A的来源和去向？答案：三源：糖原分解成葡萄糖，葡萄糖再分解成乙酰辅酶A，脂肪生成甘油和脂肪酸，再分解成乙酰辅酶A，蛋白质分解成氨基酸，氨基酸变成乙酰辅酶A。4、线粒体中两条呼吸链的排列？答案：NADH氧化呼吸链：NADH→FMN→CoQ→Cyt→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2丁二酸氧化呼吸链：丁二酸→FAD→CoQ→Cyt→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O25：蚕豆病的发病机制。Awer：蚕豆病可引起葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺乏，其红细胞不能通过磷酸戊糖途径获得足够的NADPH，且难以维持谷胱甘肽的还原活性，还原红细胞中的谷胱甘肽肽（GSH）)含量明显降低，红细胞易破裂，出现溶血性黄疸。6、叶酸和维生素B12缺乏引起的巨幼细胞性贫血的生化机制。Awer:叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳单元在体内的运输。如果叶酸缺乏，必然会导致嘌呤核苷酸或脱氧胸苷的合成，从而影响核酸和蛋白质的生物合成以及红细胞的正常分裂。值增加，导致巨幼细胞性贫血。维生素B12是N5-CH3-FH4转甲基化的辅酶。如果体内缺乏维生素B12，N5-CH3-FH4上的甲基就不能转移，减少FH4的再生，影响细胞分裂。7、肝性脑病的发病机制。答案：1.但含氮物质包括蛋白质、氨基酸、氨、硫醇代谢紊乱（支链氨基酸和芳香氨基酸比例失衡），与儿茶酚胺竞争性干扰，阻碍神经递质传递（假神经递质）质量）。尿素合成障碍可导致高氨血症和氨中毒（能量缺乏）。8、磺胺类药物的抗菌机理。Awer:磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，其抗菌机制属于酶的竞争性抑制，竞争性结合FH2合酶的活性中心，抑制FH2从而合成FH4，并干扰单碳单位的代谢，进而干扰核酸合成并抑制细菌生长。9、酮症酸中毒的发病机制。Awer:在饥饿或糖尿病期间，由于脂肪动员增加，脂肪分解生成脂肪酸。脂肪酸以β-氧化生成的乙酰辅酶A为原料，在肝脏线粒体内的酮体合酶催化下，酮体的产生增加。糖尿病患者的酮体含量是正常人的几十倍10.痛风的发病机制和治疗。解答：患者血尿酸含量升高，超过8mg/ml时，尿酸盐结晶可沉积在关节、软组织、软骨和肾脏，导致关节炎、尿路结石、肾脏疾病；临床常用别嘌醇治疗，结构与次黄嘌呤相似，可抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸生成。十1、治疗高血脂及药物的药理作用。答案：1.他汀类药物（调脂药）是HMG-CoA还原酶的选择性抑制剂，通过抑制肝脏中HMG-CoA还原酶和胆固醇的生物合成，降低血浆胆固醇浓度。肝细胞表面的极低密度脂蛋白(LDL)受体数量增加了摄取和分解代谢。2、胆汁酸螯合剂（消胆胺）可防止胆汁酸被重吸收，降低胆固醇，并作用于胆汁酸合成途径中的关键酶7α-羟化酶，并受到产物胆汁酸的负面影响。反馈调节。12、脂肪肝的发病机制解答：胆碱的缺乏会减少肝脏中卵磷脂的合成，因此VLDL（极低密度脂蛋白）的合成减少，肝脏中的甘油三酯无法运出。TG（脂肪）积累。十3、三种黄疸的血、尿、便变化。答案：1.溶血性黄疸伴非结合胆红素++升高，结合胆红素升高+/正常，尿胆原(+)强，尿胆红素(-)，尿色变深，coecoilirui升高2.梗阻性黄疸伴非结合胆红素升高+/正常，结合胆红素++、尿胆素原（-）升高，尿胆红素（+），尿液颜色变浅/灰色，粪便胆红素降低+/消失3.肝细胞性黄疸非结合胆红素升高+/正常，结合胆红素升高+，尿胆素原（+）/（-），尿胆红素（+），尿液颜色变淡/正常，粪便胆红素降低+/正常14.血糖的正常值是多少？简述血糖的来源和去向。答案：正常值：3.89-6.11mmol/L，血糖的来源：1、食物中的糖（主要是淀粉）被消化成葡萄糖，被吸收到血液中，作为血糖的主要来源；2.肝糖原分解；3.甘油、乳酸、氨基酸等非糖类物质在肝脏中异种生成葡萄糖。血糖的途径：在各种组织中氧化分解成水、二氧化碳和ATP；2.在肝脏和肌肉中合成糖原；3.转化为其他物质。15、为什么人们吃太多米饭（糖）后会发胖？Awer：首先，大米中含有淀粉，经口服淀粉酶粗消化，变成葡萄糖。葡萄糖有氧呼吸产生的中间产物乙酰辅酶A可用于合成脂肪酸，糖分解代谢产生的磷酸二羟丙酮可还原为3-磷酸-甘油。糖可以分解产生ATP，NADPH+（氢离子）H+，然后ATP供能，NADPH+（氢离子）H+供氢，3-磷酸甘油与3分子脂肪酸结合合成脂肪，所以会发胖。...

2023-01-10 葡萄糖氨基酸脂肪乳三合一是干嘛的 葡萄糖氨基酸胶囊

编者注：《生物化学与分子生物学第九版》生物化学和分子生物学是生命科学的基础和前沿。生物化学和分子生物学在分子水平上讨论生命的本质，即研究生物的分子结构和功能、物质代谢和调控。本书的内容介绍得很详细。第九版df，欢迎下载相关内容部分预览《生物化学与分子生物学第九版》导论生物化学与分子生物学专业多年来一直从事生物化学、生物信息学、基因工程、发酵工程、分子生物学等课程的教学，以及生化药物、基因工程药物、免疫学、植物-微生物相互作用等课程，gt在转基因抗逆植物等相关科研工作的基础上，在研究生物体的生化代谢过程的基础上，运用分子生物学方法揭示其代谢变化的机制重点发展药物、酶、抗生素等资源性生物活性物质，分离纯化、富集、结构鉴定、转化或产生毒素等，探索无脊椎动物和重要作物免疫治疗的方法和分子机制，以激发和增强其潜在的抗病性、抗环境污染性、抗旱性抗性等，预测和确认一些特殊高分子物质的结构和功能，阐明动物特别是昆虫等系统发育的分子机制，为大力推动相关学科的快速发展，特别是为医药、食品的保存、开发和利用提供坚实的理论基础和技术，农业和资源材料基地。简介全国高校五年制本科临床医学专业教材修订指导意见。国家卫健委规划全国高校临床医学专业五年制本科专业教材自1978年第一轮出版至今已有40年。几十年来，在教育部和国家卫健委的领导和支持下，以邱法祖、吴杰平、吴孟超、陈浩柱等几位院士为代表的几代中国院士备受推崇，具有丰富的临床和教学经验，并具有高度的责任感和敬业精神。国内外著名院士、专家、医学家和教育家都参与了这套教材的创作和每一轮教材的修订，使我国五年制本科临床医学教材从无到有，从少到有。到更多，从少到多。精益求精，不断丰富、完善、创新，形成了由策划教材、配套教材、网络增值服务、数字出版等组成的立体教材格局。为我国数百万医学生培养和成功的根本保障，为我国培养了一代又一代高水平、高素质的合格医学人才，为推动我国医疗卫生事业改革发展创造了历史.通过教材的创新建设和高质量发展，推动了我国高等医学本科教育的改革和发展，促进了我国医学相关学科或领域的教材建设和教育发展。发展教育卫生服务是中国特色医学教材建设发展的实际路径，开创了中国特色医学教育教材建设模式。老一辈医学教育家和科学家们亲切地称这套教材为中国医学教育的ldquo干细胞rdquo教材。本套教材第九轮修订启动之时，正是我国进一步深化医学教育协同发展之时，也是我国医药卫生体制改革和医学教育改革全面推进。在全国医学教育改革发展工作会议上，李克强总理亲自指示，ldquo人才是健康福祉的第一资源，统筹推进医学教育改革发展，对加强医学人才队伍建设和更好地维护人民群众身体健康。��教材建设是一项战略工程，是关系未来的基础性工程，教材体现国家意志。人民健康出版社紧紧抓住医学教育综合改革的历史发展机遇，以全国高校五年制本科临床医学专业第九轮规划教材全面推出为契机，以规划教材创新建设全面推进国家规划。教材建设服务于医疗改革和教育改革。第九轮教材修订的原则是积极贯彻落实国务院办公厅关于深化医教协同进一步推进医学教育改革发展的意见，着力优化人才培养结构，坚持以需求为导向，构建ldquo5+3rdquo发展基础。》以模式为主体的临床医务人员培养体系；加强临床实践教学，切实贯彻ldquo早期临床、多临床、重复临床rdquo的要求，提高医学生临床实践能力。��在国家医学教育全面改革的精神和老一辈医学家的奉献精神的鼓舞下，一大批中青年专家、学者、教授在临床教学、科研一线，而国家的医疗保健都继承和发扬了长者。一代人的优秀传统，以严谨治学的科学态度和无私奉献的奉献精神，积极参与第九轮教材的修订和建设，紧密结合五年临床医学专业培养目标、需求为适应健康产业人才需求，借鉴国内外医学教育教学经验和成果，不断创新写作思路和写作模式，不断完善表达形式和内容，不断提高写作水平和质量，逐步把每本教材变成一个学科。优质教材使第九轮成套教材更加成熟、完善、科学，从而构建了以ldquo5+3rdquo为主体、适应医学教育综合改革需要的教材体系优秀的临床医生培训。优化、系统、科学、经典的五年制本科临床医学专业课程体系。目录简介第1部分生物大分子结构和功能第1章蛋白质结构和功能第2章计算结构和功能第3章酶和酶促反应ltrgt第4章聚糖的结构和功能第2部分物质代谢及其调控第5章葡萄糖代谢第6章生物氧化第7章脂质代谢第8章蛋白质消化、吸收和氨基酸代谢第9章核苷酸新陈代谢第10章新陈代谢的整合与调控第3章遗传信息的传递第11章真核基因和基因组第12章DNA合成第13章DNA损伤和损伤修复第14章RNA合成第15章蛋白质合成第16章基因表达调控第17章细胞信号转导分子机制第4章医学生物化学专题第18章血液生物化学第十九章生化肝脏的尝试ltrgt第20章维生素第21章钙、磷和微量元素第22章癌基因和肿瘤抑制基因第5章医学分子生物学专题第1部分第23章DNA重组与重组DNA技术第24章常见分子生物学技术的原理与应用第25章基因结构和功能分析以及与疾病相关的基因鉴定和克隆第25章第26章基因诊断和基因治疗第27章组学与系统生物医学术语定义推荐读物中英文术语对比索引试卷...

2023-03-06 生物化学与分子生物学中国医科大学 生物化学与分子生物学系

编者注：莱宁格生物化学原理中文电子版本书的英文原文是阐明生物化学原理的科学杰作。第一版于1982年出版。第二版于1993年出版，是对第一版章节的部分修订和重组。2000年第3版出版，对第2版的章节进行了修订和重组，增加了新的内容，并收录了很多新的分子图谱，欢迎下载相关内容部分预览简介本书的英文原文是阐明生物化学原理的科学杰作。第一版于1982年出版。第二版于1993年出版，是对第一版章节的部分修订和重组。2000年第三版，第二版的章节不仅进行了修订和重组，增加了新的内容，增加了许多新的分子图，而且全面概述了现代生化原理和技术的主要成果和最新进展。..原书的优点是显而易见的。首先，它的内容比较全面。共分4章，第一章是导论和一系列背景知识介绍，第二章主要介绍细胞内分子的主要类型，第三章重点介绍中间代谢，第四部分讨论信息通路。其次，它的内容比较新。增加了关于生物信号的章节；讨论了肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白和肌肉的近期功能；补充了代谢调控的最新进展，还介绍了酶和酶复合物等的结构，以及由代谢缺陷引起的新疾病；还重写了氧化磷酸化和光磷酸化的相关内容，以纳入新发现的膜结合酶复合物的结构和ATP合酶的显着机制；对遗传信息通路章节的系统修订和对排列/排序的改进。此外，本书还介绍了许多重要的技术来阐明这些既定的概念和原则。新方法主要包括核磁共振、质谱、SELEX和DNA微阵列。最后介绍了很多大分子的结构图，共1000多张彩色图（包括图解、照片、分子图形），强调基本原理的阐述，帮助读者深入了解实验方法....目录第一部分生物化学基础1生命的划分逻辑各种生物体的化学统一新陈代谢中的能量生产和消耗生物信息的传递生物体的物理根源化学世界深度阅读材料2细胞细胞大小用于生化研究的细胞和组织原核生物进化与结构真核生物进化真核细胞的关键结构特征细胞成分的研究多细胞生物的进化和细胞分化病毒：细胞的寄生虫总结深度阅读材料问题3生物分子化学成分和键合三维结构：构型和构象知识之窗3-l路易斯·巴斯德和光学活动：说真话化学反应性大分子及其单体亚基益生元进化总结深度阅读材料Quetio4水水系统中的弱相互作用窗口4-1植物中的触摸灵敏度：渗透事件水、弱酸和碱的电离窗口4-2两个示例水的离子产物有机体通过缓冲系统在窗口4-3中保持恒定的H值使用Hedero-Haelalch方程解决以下问题窗口4-4血液、肺和缓冲液：碳酸氢盐缓冲系统作为反应材料的水适合生命的液体环境总结深度阅读材料问题第二部分结构与催化5氯酸、多肽和蛋白质氨基酸窗口5-1分子光吸收：朗伯-比尔定律肽和蛋白质如何处理蛋白质蛋白质的共价结构窗口5-2物种间蛋白质同源性ltrgt知识窗口5-3质谱研究蛋白质总结延伸阅读材料问题6三维结构蛋白质之e蛋白质结构综述蛋白质二级结构知识窗口6-l区分左旋螺旋蛋白质三级和四级结构知识窗口6-2永久卷发是a生化工程知识窗口6-3确定蛋白质三维结构的方法蛋白质的变性和折叠知识窗口6-4错误折叠导致的死亡：朊病毒疾病总结进一步阅读问题7蛋白质功能蛋白质与配体的可逆结合：氧结合蛋白蛋白质和配体之间的互补相互作用：免疫系统和免疫球蛋白化学能可以调节蛋白质相互作用：肌动蛋白,肌球蛋白,分子马达综述深度阅读材料问题8酶酶简介酶的作用机制酶反应动力学是一种了解酶促反应机制的方法窗口8-1Mie方程的变换：双反图窗口8-2抑制机制的动力学识别酶促反应示例窗口8-3过渡态互补的信息证据调节酶ltrgt摘要进一步阅读材料问题9糖和糖生物学单糖和二糖多糖ltrgt复合糖：蛋白聚糖、糖蛋白和糖脂聚糖分析摘要进一步阅读问题10核苷酸和核酸基础知识核酸的结构核酸化学核苷酸的其他功能摘要进一步阅读材料问题11脂质储存脂质知识之窗11-1抹香鲸：深海的傻瓜膜中的结构性脂质知识之窗11-2膜脂异常积累导致人类遗传病脂质作为信号分子、辅因子和色素rgt脂质定量分离与分析总结深度阅读材料问题12生物膜与转运生物膜的分子组成膜的大分子构象知识窗口12-1膜观察溶质的跨膜转运知识窗口12-2两种糖尿病的葡萄糖和水手转运缺陷知识窗口12-3离子通道缺失引起的囊性纤维化摘要ltrgt深入阅读问题13生物信号传导信号传导的分子机制知识窗口13-1Scatchard分析：量化受体-配体相互作用门控离子通道ltrgt受体酶G蛋白偶联受体和第二信使视觉、嗅觉和味觉信号知识窗口13-2色盲：约翰·道尔顿的尸检磷酸化是调节机制转录类固醇激素的调节蛋白质对细胞周期的调节激酶癌基因、肿瘤抑制基因和程序性细胞死亡总结延伸阅读材料问题第三部分生物能学和代谢14生物能学原理生物能学和热力学rgt知识窗口14-1熵：受扰动的优势磷酸基团转移和ATP窗口14-2细胞内ATP水解的自由能：新陈代谢的真正消耗窗口14-3萤火虫闪光：关于ATP的发光报告生物氧化还原反应总结深入阅读材料问题ltrgt15糖酵解和己糖分解代谢糖酵解有氧和无氧条件下的丙酮酸命运条件知识窗口15-1有限氧浓度下的糖酵解：运动员、鳄鱼、腔棘鱼知识窗口15-2酿造啤酒糖酵解的新生途径葡萄糖代谢的调节知识窗口15-3同工酶：不同的蛋白质催化相同的反应磷酸戊糖葡萄糖氧化途径窗口15-4葡萄糖6-磷酸脱氢酶缺乏症：毕达哥拉斯为什么不吃沙拉三明治总结ltrgt深度阅读材料问题16三羧酸循环ltrgt乙酸的生产三羧酸循环的化学反应知识窗口16-1合成酶和合成酶；连接酶和裂解酶；激酶、磷酸酶和磷酸化酶：是的，名称令人困惑！窗口16-2柠檬酸：发生不对称反应的对称分子窗口16-3柠檬酸合酶、软饮料和世界食品供应三羧酸循环的调节B醛酸循环总结深入阅读材料问题17脂肪酸氧化脂肪的消化、动员和运输β-氧化知识窗17-1胖熊冬眠中的β氧化窗口17-2辅酶B12：复杂问题的根本解决方案酮体总结进一步阅读问题18氨基酸尿素的氧化和尿素的产生氨基的代谢命运窗口18-l检测组织损伤氮排泄和尿素循环氨基酸降解途径窗口18-2科学侦探解决问题谋杀之谜总结延伸阅读疑问19氧化磷酸化与光磷酸化氧化磷酸化电子输运r线粒体中的反应知识之窗19-1替代呼吸途径和成熟和发臭的植物ATP合成氧化磷酸化的调节光合作用：捕获光能光磷酸化的普遍特征光吸收主要光化学事件：光驱动电子流通过光磷酸化合成ATP总结阅读更多问题20糖生物合成糖异生糖原的生物合成、淀粉、蔗糖和其他糖类学习窗口20-1青霉素和β-内酰胺酶：神奇的子弹和防弹背心光合作用合成中的糖类植物糖代谢的调节总结深度阅读材料问题2l脂质的生物合成脂肪酸和类花生酸的生物合成知识窗口21-1双功能氧化酶、加氧酶和细胞色素P-450知识窗口21-2环氧合酶同工酶和寻找最佳阿司匹林：缓解疼痛的活性位点三酰基甘油生物合成膜磷脂生物合成胆固醇、类固醇和类异戊二烯生物合成知识窗口21-3载脂蛋白E等位基因预测阿尔茨海默病总结ltrgt在-深度阅读材料问题22氨基酸、核苷酸及相关分子的生物合成氮代谢概述氨基酸的生物合成氨基酸衍生的生物分子知识窗口22-1国王和吸血鬼的生物化学知识窗口22-2用生化“特洛伊木马”治愈非洲睡眠综合症核苷酸的生物合成和降解总结阅读更多材料问题23哺乳动物物质代谢和激素调节的协调组织特异性代谢作用：分工燃料代谢的激素调节第四部分信息通路24基因和染色体25DNA代谢26RNA代谢27蛋白质M代谢28基因表达调控29重组DNA技术...

2022-05-07 生物合成 BOTA 生物合成 博士 天然产物 职位

编者注：黄希泰，现代生物化学第三版《现代生物化学》第三版在第二版的基础上进行了重大修改和增删，完善了制度，更新了内容，以适应学科发展和教学的需要。本书体系完整，表述清晰。每章都附有思考题。欢迎有需要的朋友下载学习简介现代生物化学第三版《现代生物化学》（第2版）自2005年出版以来，以其内容简洁新颖、概念准确、功能齐全而备受赞誉。一般欢迎学生。2006年被教育部评为“十一五”期间普通高等教育国家级规划教材。《现代生物化学》No.在第二版的基础上，进行了重大修改、增删，完善了制度，更新了内容，以适应学科发展和教学的需要。本书体系完整，表述清晰。每章都附有思考题。书末附有中英文对照及生化关键术语索引。适用于生物学可作为农、林、医、医、工等各专业及相关专业本科生、研究生的教学用书，也可作为科学研究的参考书。相关内容部分预览生物化学完整版的注意事项！第一章介绍1、生物化学的概念：生物化学是一门利用化学原理和方法探索生命的科学。它是化学、生物学和物理学之间的边缘学科。2、生物化学的发展：1、描述生化阶段：是生化发育的胚胎阶段，其主要工作是分析和研究生物的组成和生物的分泌物和排泄物。2、动态生化阶段：是生化蓬勃发展的时期。这一时期，人们基本弄清楚了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3、分子生物学阶段：该阶段的主要研究工作是探索各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。3、生化研究的主要方面：1、生物的物质组成：高等生物主要由蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类、水、无机盐等组成，还含有一些低分子物质。2、物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括消化、吸收→中间代谢→排泄三个步骤。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，是最复杂的化学变化过程，包括合成代谢、分解代谢、物质相互转化、代谢调节和能量代谢。3、细胞信号转导：细胞中存在多条信号转导通路，这些通路以一定的方式相互交织，从而形成一个非常复杂的信号转导网络，调节细胞分化的代谢、生理活动和生长。4、生物大分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的了解，揭示结构与功能的关系。5、遗传与繁殖：生物体遗传与繁殖的分子机制研究也是现代生物化学和分子生物学研究的重要组成部分。第二章蛋白质结构与功能1、氨基酸：1、结构特征：氨基酸是蛋白质分子的基本组成部分。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种。除了脯氨酸是α-亚氨基酸，甘氨酸是不含手性碳原子的，其余的氨基酸都是L-α-氨基酸。2、分类：氨基酸按R组氨基酸的极性可分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）；②极性中性氨基酸（7种）；③酸性氨基酸（Glu和A））；④碱性氨基酸（Ly、Arg和Hi）。2、肽键和肽链：肽键是指一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水形成的共价键(-CO-NH-)。参与肽键形成后，氨基酸分子因脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两个末端：游离氨基末端（N末端）和游离羧基末端（C末端）。肽链的方向是N末端→C末端。3、肽键平面（etideuit）：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；构成肽键的四个原子与其相邻的两个α碳原子在同一平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。4、蛋白质分子结构：蛋白质的分子结构可以人为地分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构是线性结构，二级、三级和四级结构是空间结构。1、一级结构：指多肽链中氨基酸的排列方式，其维持键为肽键。蛋白质的一级结构决定了它的空间结构。2、二级结构：是指多肽链骨架卷曲折叠形成的构象，由氢键维持。主要有以下几种：(1)α-螺旋：其结构特点是：①主链的主链围绕中心轴盘绕形成右旋螺旋；②螺旋的每个上翘是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54m；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋外侧。影响α-螺旋形成的主要因素有：①存在较大侧链基团的氨基酸残基；②存在带相同电荷的连续氨基酸残基；③脯氨酸残基的存在。2β-折叠：其结构特点是：①若干肽链或肽段排列成平行或反平行的折叠；②所有肽键的C=O和N-H形成链间氢键；③侧链基团簇交替位于片层的上方和下方。CDβ-转角：多肽链的180°转角部分通常由四个氨基酸残基组成，通过残基1和4之间形成氢键来维持。⑷随机盘绕：主链骨架部分不规则盘绕。3、三级结构：指多肽链中所有原子的空间排列。主要键为非共价键（二级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可能涉及二硫键。4、四级结构：指亚基之间的三维排列、接触位点的布局等，维持键为非共价键。亚基是指参与蛋白质四级结构并具有独立三级结构的多肽链。V。蛋白质的理化性质：1、两性解离和等电点：蛋白质分子中仍有游离氨基和游离羧基，因此蛋白质具有与氨基酸相同的两性解离性质。当蛋白质分子的正负电荷相等时溶液的H值称为蛋白质的等电点。2、蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水性溶胶的性质。蛋白质分子表面的水合膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3、蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基吸收紫外光，色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280m。4、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，导致其理化性质发生变化，失去生物活性。这种现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素包括：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线和有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。6、蛋白质的分离纯化：1、盐析和有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀出来，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的H值在蛋白质的等电点时效果最好。任何能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，都会引起蛋白质沉淀。2、电泳：蛋白质分子在溶液中携带高于或低于其I的净负电荷或正电荷，因此可以在电场中移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子的电荷量和分子大小。3、透析：利用透析袋膜的超滤特性，可将大分子物质与小分子物质分离。4、色谱法：利用混合物中各组分物理化学性质的差异，使相互接触的两相（固定相和流动相）之间的分布不同，进行分离。主要有离子交换层析、凝胶层析、吸附层析和亲和层析，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5、超速离心：利用物料密度的差异，超速离心后分布在不同的液层中，进行分离。超速离心也可用于测定蛋白质的分子量，其与沉降系数S成正比。7、氨基酸序列分析：蛋白质多肽链的氨基酸序列分析，即蛋白质一级结构的确定，主要包括以下步骤：1、对蛋白质进行分离纯化，得到一定量的纯蛋白质；2、取一定量的样品进行完全水解，然后测定蛋白质的氨基酸组成；3、蛋白质N端和C端氨基酸分析；4、使用特定的酶（如糜蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质加工成若干肽片段；5、单肽的分离纯化；6、确定每个肽的氨基酸序列。一般采用Edma降解法与异硫氰酸苯酯反应，将氨基酸降解后逐一测定；7、用至少两种不同的方法处理蛋白质以获得其肽段的氨基酸序列；8、比较两组不同肽段的氨基酸序列，得到完整蛋白质分子的氨基酸序列。第三章核酸的结构和功能1、核酸化学成分：1、含氮碱基：参与形成核酸和核苷酸的含氮碱基主要分为嘌呤碱基和嘧啶碱基两大类。构成核苷酸的主要嘧啶碱基有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。构成核苷酸的主要嘌呤碱基有两种——腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)，它们都是嘌呤的衍生物。2、戊糖：核苷酸中有两种主要的戊糖，即β-D-核糖和β-D-2-脱氧核糖。由此形成的核苷酸又分为核糖核苷酸和脱氧核糖核酸。类别。3、核苷：核苷是由戊糖和含氮碱基脱水缩合形成的化合物。通常，核糖或脱氧核糖的C1'β-羟基与嘧啶碱基N1或嘌呤碱基N9缩合，因此产生的化学键称为β，N糖苷键。其中，D-核糖的产生者称为核糖核苷，而由脱氧核糖产生的称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”产生的核苷称为“稀有核苷”。假尿苷(ψ)是一种核苷，由D-核糖的C1'与尿嘧啶的C5连接而成。2、核苷酸的结构和命名：核苷酸是由核苷和磷酸脱水缩合形成的磷酸盐化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸。最常见的核苷酸是5'-核苷酸（通常省略5'）。5'-核苷酸按5'位缩合的磷酸基团数目可分为单磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物体内还有一些特殊的环核苷酸，常见的有环磷酸腺苷（cAMP）和环磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写命名。第一个符号是小写d的deoxy，第二个是大写字母的碱基，第三个是大写字母的磷酸基团数，第四个是大写字母P的磷酸。3、核酸的一级结构：核苷酸通过3'、5'-磷酸二酯键连接形成多核苷酸长链化合物，没有侧链，称为核酸。核酸具有方向性，5'-位带有游离磷酸基的末端称为5'-末端，3'-位带有游离羟基的末端称为3'-末端。DNA由四种脱氧核糖核苷酸组成，即dAMP、dGMP、dCMP和dTMP。DNA的一级结构是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数量、排列和连接方式。RNA由四种核糖核苷酸组成：AMP、GMP、CMP和UMP。RNA的一级结构是指RNA分子中核糖核苷酸的类型、数量、排列和连接。4、DNA的二级结构：DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式。它是沃森和克里克在1953年提出的一种结构模型。主要的实验依据是查格夫课题组的DNA化学成分。进行的分析研究，即DNA分子中四个碱基的摩尔百分比分别为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原理），分析DNA晶体X射线衍射图由威尔金斯研究小组完成。天然DNA的二级结构主要为B型，其结构特点是：①为右旋双螺旋，两条链反平行排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链之间存在碱基互补，通过氢键连接，A-T、G-C（碱基互补原理）；④螺旋的稳定因素是氢键和碱基堆积力；⑤螺旋的节距为3.4m，直径为2m。V。DNA的超螺旋结构：双螺旋DNA分子进一步盘绕形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。大多数原核生物的DNA是共价闭合的环状双螺旋结构，具有类似扭曲的三级结构。在真核生物中，双螺旋DNA分子盘绕在蛋白质八聚体周围，形成称为核小体的特殊珠状结构。核小体结构属于DNA的三级结构。6、DNA的功能：DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息的复制和遗传信息的转录提供模板。具有特定生物学功能的DNA分子片段称为基因。生物体的整个DNA序列称为基因组。基因组的大小与生物体的复杂性有关。7、RNA的空间结构和功能：RNA分子种类繁多，分子大小变化大，功能多样。RNA通常以单链形式存在，但也可以形成部分双螺旋结构。1、mRNA的结构和功能：mRNA是一种单链核酸，其在真核生物中的主要产物称为HRNA。大多数真核成熟mRNA分子具有典型的5'-末端7-甲基鸟苷三磷酸(m7GTP)帽结构和3'-末端聚腺苷酸(olyA)尾结构。mRNA的功能是为蛋白质合成提供模板，分子携带遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一个基团，在蛋白质翻译和合成过程中代表一个特定的氨基酸。这个核苷酸三联体被称为遗传密码（code）。2、tRNA的结构和功能：tRNA是最小的分子，但含有最稀有的碱基。tRNA的二级结构因局部形成双螺旋而呈现“三叶草”状，故称为“三叶草”结构，可分为五部分：①氨基酸臂：由5'-组成tRNA的末端和3'gt由-末端，3'-末端有-CCA-OH序列，可与氨基酸结合携带氨基酸。②DHU臂：含有二氢尿苷，与氨酰tRNA合成酶结合有关。③反密码子臂：反密码子环中间的三个核苷酸组成一个三联体，在蛋白质生物合成中，可用于识别mRNA上的相应密码，故称为aticode。④TψCarm：含有保守的TψC序列，可识别核糖体蛋白上的rRNA，促进tRNA与核糖体结合。⑤变量臂：位于TψC臂和反加密臂之间，功能未知。3、rRNA的结构和功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，它可以与蛋白质一起形成核糖体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中存在三种类型的rRNA：5S、16S和23S。真核生物中有四种类型的rRNA：5S、5.8S、18S和28S。8、核酶：具有自催化功能的RNA称为核酶。核酶通常具有特殊的分子结构，例如锤头结构。九。核酸的一般理化性质：核酸有酸性；高粘度；能吸收紫外线，最大吸收峰为260m。X。DNA变性：在物理和化学因素的作用下，DNA双螺旋的两条互补链松开，分离成单链，导致DNA的物理、化学和生物学性质发生变化。这种现象称为DNA变性。引起DNA变性的主要因素有：①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。变性后DNA性质的变化：①增色作用：指吸光度DNA变性后260m紫外光增加；②旋光性降低；③粘度降低；④生物功能丧失或改变。加热DNA溶液使260m紫外光的吸光度突然增加并达到最大值一半时的温度就是DNA变性温度（熔解温度，Tm）。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关。G+C含量越高，Tm越高。11.DNA复性和分子杂交：使变性的DNA退火以重新形成双螺旋结构的过程称为DNA复性。两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要具有大致相同的互补碱基序列，都可以通过退火退火形成新的杂合双螺旋。这种现象称为核酸分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA或DNA-RNA杂交。来自不同来源的具有大致相同互补碱基序列的核酸片段称为同源序列。常用的核酸分子杂交技术包括原位杂交、点杂交、Souther杂交和Norther杂交。在核酸杂交分析过程中，已知序列的核酸片段常被放射性同位素或生物素标记，这种带有某些标记的已知序列的核酸片段称为探针。12.核酸酶：任何能水解核酸的酶都称为核酸酶。能水解多核苷酸链末端的核酸的酶称为核酸外切酶，能水解多核苷酸链中间的核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定核苷酸序列并从特定位点水解核酸的核酸内切酶称为限制性核酸内切酶（retrictioae）第4章酶1、酶的概念：酶是由活细胞产生的生物催化剂，具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学性质为蛋白质。酶按其分子结构可分为三类：单体酶、寡聚酶和多酶系统（多酶复合物和多功能酶）。2、酶的分子组成：酶分子按其化学成分可分为简单酶和共轭酶（全酶）。结合酶由酶蛋白和辅因子两部分组成。酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅因子与酶的催化活性有关。与酶蛋白松散结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。3、辅酶和辅基的来源及其生理功能：辅酶和辅基的主要生理功能是：（1）携带氢原子或电子，参与氧化还原反应。(2)携带活性基团，如酰基、氨基、烷基、羧基和一碳单元等，参与基团转移。大多数辅酶和辅酶基团来源于维生素。维生素是指维持细胞正常功能所必需的一类小分子有机化合物，但在许多生物体内不能自行合成，必须由食物提供。维生素按溶解度可分为脂溶性维生素和水溶性维生素。脂溶性维生素包括VitA、VitD、VitE和VitK；水溶性维生素包括VitB1、VitB2、VitPP、VitB6、VitB12、VitC、泛酸、生物素、叶酸等。1.TPP：硫胺素焦磷酸，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化生成，是脱羧酶的辅酶，在体内糖代谢过程中参与α-酮酸的氧化脱羧。2.FMN和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），它们是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常用作脱氢酶的辅基，并在酶促反应中用作氢转移剂（双氢转移剂）。3.NAD+和NADP+：即烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶I）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶II），它们是VitPP的衍生物。NAD+和NADP+主要用作脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起氢转移体的作用，是单一的氢转移体。4、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：维生素B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可用作转氨酶、氨基酸脱羧酶、半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（atotheicacid）参与体内辅酶A（CoA）的形成。CoA中的巯基可以通过高能硫酯键与羧基结合，在糖、脂和蛋白质的代谢中起转移酰基的作用，是酰基转移酶的辅酶。6、生物素：是羧化酶的辅基，参与体内CO2的固定和羧化。7、FH4：衍生自叶酸。四氢叶酸是体内单碳单元基团转移酶系统中的一种辅酶。8、维生素B12衍生物：维生素B12分子中含有金属元素钴，故又称钴胺素。VitB12在体内具有多种活性形式，如5'-脱氧腺苷钴胺素、甲钴胺素等。其中，5'-脱氧腺苷钴胺素参与变位酶辅酶的形成，甲钴胺是甲基转移酶的辅酶。4、金属离子的作用：1、稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2、构成酶活性中心：作为酶活性中心的组成部分，参与酶活性中心的形成；3、连接：作为桥梁，底物分子与酶蛋白螯合。5、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的位点，化学基团集中并直接参与将底物转化为产物的反应过程，该位点称为酶的活性中心。参与酶活性中心形成的化学基团，有的与底物结合，称为结合基团，有的通过底物的反应催化成产物，称为催化基团，这两类群群统称为活动中心的基本群。除了酶的活性中心外，还有一些化学基团，主要与维持酶的空间构象有关，称为酶活性中心之外的必需基团。6、酶促反应特点：1、具有极高的催化效率：酶的催化效率可比普通催化剂提高106～1020倍。酶可以与底物形成ES中间体配合物，从而改变化学反应的过程，大大降低反应所需的活化能阈值，大大增加活化分子的数量，从而加速反应。2、具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进某种化学变化并产生某种产物。这种现象称为酶作用的特异性。⑴绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物催化化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。2相对特异性：一种酶只能作用于一种化合物或一种化学键来催化一种化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。3立体特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或者只能产生一种立体异构体，称为立体特异性，如L-精氨酸酶。3、酶的催化活性是可以调节的：例如代谢物可以调节酶的催化活性，酶分子的共价修饰可以改变酶的催化活性，也可以通过改变合成来改变催化活性oftheezymerotei.7、Mechaimofezymaticreactio:1、Theitermediatecomlextheoryadtheiductiofittheory:whetheezymeicatalyzed,theezymeactiveceterfirtcomiewiththeutratetoformaezyme-utratecomlex(ES),whichithedecomoedtoreleaetheezymeadgeeratearoduct,whichiaitermediatecomlex.comlextheory.Whetheutrateicloetotheezyme,Sutratemoleculecaiducethecoformatiooftheactiveceteroftheezymetochage,makigitacoformatiothatcaecloelycomiedwiththeutratemolecule,whichithetheoryofiducedfit.2、Factorrelatedtothehigh-efficiecycatalyiofezyme:①roximityeffectadorietatioeffect②teioeffect③acid-aecatalyi④covaletcatalyi⑤lowdielectricregio(urfaceeffect)ofezymeactiveceter.8、Kieticofezymaticreactio:Ezymekieticmailytudiethereactioratecatalyzedyezymeadvarioufactorthataffectthereactiorate.Whedicuigtheiflueceofvarioufactorotherateofezymaticreactio,theiitialrateiuuallymeauredtorereettherateofezymaticreactio,thati,therateofreactiowhetheamoutofutratecoverioiletha5%.1、Theeffectofutratecocetratioothereactiorate:⑴Sutrateaturatioofezymaticreactio:Itioervedfromexerimetthatwhetheezymecocetratioicotat,therelatiohietweedifferetutratecocetratioadreactioeediarectagularhyerola,thati,whetheutratecocetratioilow,theicreaeireactiorateiroortioaltotheicreaeiutratecocetratio(firt-orderreactio)afterthat,Withtheicreaeoftheutratecocetratio,theicreaeofthereactioeedgraduallydecreae(mixed-tagereactio)fially,whetheutratecocetratioicreaetoacertaiamout,thereactioeedreacheamaximumvalue,adologericreaewiththeicreaeoftheutratecocetratiowhileicreaig(zero-orderreactio).(2)MichaeliequatioadMichaelicotat:Accordigtotheaoveexerimetalreult,MichaeliamMetededucedthemathematicalexreiooftheaoverectagularhyerolai1913,amelytheMichaeliequatio:ν=Vmax[S]/(Km+[S]).Amogthem,Vmaxithemaximumreactioeed,adKmitheMichaelicotat.TheigificaceofCDKmadVmax:①Wheν=Vmax/2,Km=[S].Therefore,Kmiequaltotheutratecocetratioatwhichtherateoftheezymaticreactioreachehalfthemaximumvalue.②Whek-1gtgtk+2,Km=k-1/k+1=K.Therefore,Kmcareflecttheaffiityetweetheezymeadtheutrate,thati,themallertheKmvalue,thegreatertheaffiityetweetheezymeadtheutrate否则，越小。③Kmcaeuedtojudgetheorderofthereactio:whe[S]lt0.01Km,ν=(Vmax/Km)[S],thereactioiafirt-orderreactio,thati,thereactioeediroortioaltothecocetratiooftheutratewhe[S]]gt100Km,ν=Vmax,thereactioizero-orderreactio,thati,thereactioeedhaothigtodowiththeutratecocetratiowhe0.01Kmlt[S]lt100Km,thereactioietweethezero-orderreactioadthefirt-orderreactio,whichiamixed-orderreactioreactio.④Kmithecharacteriticcotatoftheezyme:udercertaicoditio,theKmvalueofacertaiezymeicotat,oitcaejudgedymeaurigtheKmvalueofdifferetezyme(eeciallyagrouofioezyme)whetheritidifferetezyme.⑤Kmcaeuedtodetermietheotimumutratefortheezyme:whetheezymehaeveraldifferetutrate,theoewiththemalletKmvalueitheotimumutratefortheezyme.⑥Kmcaeuedtodetermietheutratecocetratiorequiredforthedetermiatioofezymeactivity:whe[S]=10Km,ν=91%Vmax,whichithemotuitaleutratecocetratiorequiredforthedetermiatioofezymeactivity.⑦Vmaxcaeuedtocalculatetheturoverumeroftheezyme:whethetotalcocetratiooftheezymeadthemaximumeedarekow,theturoverumeroftheezymecaecalculated,thati,theumerofmoleculethateachezymemoleculecatalyzethecoveriooftheutratetotheroducteruittime..⑷DetermiatioofKmadVmax:MailyuigLieweaver-BurkdoulerecirocallottigmethodadHaelottigmethod.2、Theeffectofezymecocetratioothereactioeed:Whethecocetratiooftheutrateithereactioytemilargeeough,theezymaticreactioeediroortioaltotheezymecocetratio,thati,ν=k[E].3、Theeffectoftemeratureothereactioeed:Geerallyeakig,theezymaticreactioeedicreaewiththeicreaeoftemerature,utwhethetemeratureicreaetoacertaioit,thereactioeeddecreaeraidlyduetothethermaldeaturatiooftheezymerotei.Thetemeratureatwhichtherateofezymaticreactioreacheamaximumvaluewiththeicreaeoftemeratureicalledtheotimumtemeratureoftheezyme.Theotimumtemeratureoftheezymeirelatedtotheexerimetalcoditio,oitiotacharacteriticcotatoftheezyme.Whethetemeratureilow,theumerofactivatedmoleculedecreae,adthereactioratedecreae,utwhethetemeratureicreae,theezymeactivitycaeretored.4、TheeffectofHothereactiorate:OervetheeffectofHotherateofezymaticreactio,uuallyaell-haedcurve,thati,toohighortoolowHcaleadtoadecreaeithecatalyticactivityoftheezyme.TheHvalueoftheolutiowhethecatalyticactivityoftheezymeithehigheticalledtheotimumHoftheezyme.TheotimumHofmotezymeithehumaodyietwee6.5ad8.0.TheotimumHofaezymeiotacotatcharacteriticofaezyme.5、Theeffectofihiitororeactiorate:Sutacethatcareducetherateofezymaticreactioutdootcauedeaturatioadiactivatioofezymemoleculearecollectivelyreferredtoaezymeihiitor.Accordigtotheihiitoryeffectoftheihiitor,itcaedivideditotwocategorie:irreverileihiitioadreverileihiitio.⑴Irreverileihiitio:Thecovaletidigoftheihiitortotheeetialgrouoftheezymemoleculecauetheihiitiooftheezymeactivity,adtheihiitioeffectthatcaoterecoveredyimlemethoduchadialyiiirreverileihiitio.Ifν～[E]ilotted,aetofarallelliewiththeameloecaeotaied,whichmovearalleltotherightwithicreaigihiitorcocetratio.Irreverileihiitioofezymeicludeecificihiitio(uchatheihiitioofcholieteraeyorgaohohorueticide)ado-ecificihiitio(uchatheihiitioofthiolaeyLewiga).(2)Reverileihiitio:Reverileidigoftheihiitortotheezymemoleculeyo-covaletodreultitheihiitiooftheezymeactivity,adtheihiitorcaeremovedyimlemethoduchadialyiadtheezymeactivitycaecomletelyretored.Theihiitoryeffectireverileihiitio.Iflottedagaitν~[E],aetoftraightliewithdecreaigloewithicreaigihiitorcocetratiocaeotaied.Reverileihiitioicludeeveraltyeofcometitive,ati-cometitiveado-cometitiveihiitio.①Cometitiveihiitio:Theihiitorcometewiththeutratetoidtotheameactiveceteroftheezyme,thereyiterferigwiththeidigetweetheezymeadtheutrate,adreducigthecatalyticactivityoftheezyme.Thieffecticalledcometitiveihiitio.Itcharacteriticare:a.Cometitiveihiitorareofteezymeutrateaalogorreactioroduct.TheidigiteoftheihiitoradtheezymeitheameatheidigiteoftheutrateadtheezymeC。Thegreatertheihiitorcocetratio,thegreatertheihiitoryeffectuticreaigtheutratecocetratiocareducethedegreeofihiitiod。Kieticarameter:Kmvalueicreae,Vmvaluedoeotchage.Tyicalexamlearethecometitiveihiitioofmaloate--ucciatedehydrogeae(utrateiucciate)adulfoamide(-amioezeeulfoamide)-dihydrofolateythae(utratei-amio)Cometitiveihiitioofezoicacid).2Ati-cometitiveihiitio:Theihiitorcaotidtothefreeezyme,utcaidtotheEScomlexadrevettheformatiooftheroduct,reducigthecatalyticactivityoftheezyme,whichicalledati-cometitiveihiitiooftheezyme.Itcharacteriticare:a.Theihiitoradtheutratecaidtodifferetartoftheezymeattheametime湾。Theutratemutexit,IhiitorcaihiittheezymeC。Kieticarameter:Kmdecreae,Vmdecreae.③No-cometitiveihiitio:TheihiitorcaidtoeitherfreeezymeorEScomlextoreducethecatalyticactivityoftheezyme,whichicalledo-cometitiveihiitio.Itcharacteriticare:a.Theutrateadtheihiitoridtodifferetartoftheezymeideedetly湾。Theihiitorhaoeffectotheidigetweetheezymeadtheutrate,Therefore,thechageofutratecocetratiohaoeffectothedegreeofihiitioC。Kieticarameter:Kmvalueremaiuchaged,Vmvaluedecreae.6、Theeffectofactivatororeactioeed:Sutacethatcaromotetheeedofezymaticreactioarecalledactivatorofezyme.Motoftheezymeactivatoraremetalio,uchaK+,Mg2+,M2+,etc.TheactivatorofalivaryamylaeiCl-.9。Ezymeregulatio:Ezymethatcachagetheeedordirectiooftheetiremetaolicreactioychagigtheircatalyticactivityarecalledrate-limitigezymeorkeyezyme.酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。1.酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。⑴变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。变构调节的特点：①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。⑵共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。⑶酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。2.酶含量的调节：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。⑴酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。⑵酶蛋白降解的调节：如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。3.同工酶的调节：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。乳酸脱氢酶同工酶（LDH）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。十、酶的命名与分类：1.酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。2.酶的分类：根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，将酶分为六大类：①氧化还原酶类：催化氧化还原反应；②转移酶类：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；③水解酶类：催化化合物的水解反应；④裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；⑤异构酶类：催化分子内基团重排；⑥合成酶类：催化两分子化合物的缔合反应。――――――――――第五章糖代谢1、糖类的生理功用：①氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。②作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。③作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA等。④转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。2、糖的无氧酵解：糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1、活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2、裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。3、放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。4.还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸→乳酸。3、糖无氧酵解的调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。4、糖无氧酵解的生理意义：1、在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵从平原进入高原初期；⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2、在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。5、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：1.葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到2×2或2×3分子ATP。故第一阶段可净生成6/8分子ATP。2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生2×3分子ATP。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。3.经三羧酸循环彻底氧化分解：生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成2×12=24分子ATP。三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Kre循环。三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸+乙酰CoA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。三羧酸循环的特点：①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。④循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2、⑤循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2、⑥循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系，且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。6、糖有氧氧化的生理意义：1.是糖在体内分解供能的主要途径：⑴生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目；⑵机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2.是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3.是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。7、有氧氧化的调节和巴斯德效应：丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP和NADH的变构抑制，受AMP、ADP和NAD+的变构激活。异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素，ATP是其变构抑制剂，AMP和ADP是其变构激活剂。巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。8、磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。9、磷酸戊糖途径的生理意义：是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：⑴作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。⑵参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。⑶维持巯基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽还原。⑸维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2、是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。十、糖原的合成与分解：糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借α-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借α-1,6-糖苷键而形成分支。糖原是一种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。1.糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。⑴活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→UDPG。此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。⑵缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过α-1,4-糖苷键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。⑶分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催化下，将距末端6～7个葡萄糖残基组成的寡糖链由α-1,4-糖苷键转变为α-1,6-糖苷键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。2.糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。⑴水解：糖原→1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。⑵异构：1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。⑶脱磷酸：6-磷酸葡萄糖→葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。十1、糖原合成与分解的生理意义：1.贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。2.调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3.利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。十2、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。1、G-6-P→G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。2、F-1,6-BP→F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。3.丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。十3、糖异生的生理意义：1.在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。2.回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。3.维持酸碱平衡：肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。十4、血糖：血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为3.89～6.11mmol/L（70～100mg%）。1.血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有：①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用；③肝糖原的分解。血糖的主要去路有：①氧化分解供能；②合成糖原（肝、肌、肾）；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。2.血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：⑴组织器官：①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。②肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。⑵激素：①降低血糖浓度的激素――胰岛素。②升高血糖浓度的激素――胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。⑶神经系统。现代生物科学专业介绍1、专业定义：生物科学（又称生命科学）专业包括了生物科学和生物技术两个专业方向，这些专业学科主要培养学生学习生物科学技术方面的基本理论、基本知识，学生将受到应用基础研究和技术开发方面的科学思维和科学实验训练，进而具有较好的科学素养及初步的教学、研究、开发与管理的基本能力。其核心课程主要包括了动物生物学、植物生物学、微生物学、生物化学、遗传学、细胞生物学、分子生物学、生态学、植物生理学、人体组织解剖学等学科；必修课程则包括无机及分析化学、有机化学、高等数学、遗传学、免疫学、发育生物学、生物化学、生物统计学、生物技术概论。2、主干课程：动物生物学、植物生物学、微生物学、生物化学、细胞生物学、遗传学、发育生物学、神经生物学、分子生物学、生态学等。主干学科：生物学、医学、农学、计算机科学与技术。核心知识领域：生命的化学分子基础、细胞的结构与功能及其重要生命活动、动物体的结构与功能、植物体的结构与功能、微生物的特征与代谢、生物多样性与进化、生物与环境。3、培养目标本专业培养具备生物学基础理论、基本知识和基本技能，具有数理化基础、人文社科素质、国际化视野和科学思维能力，接受专业理论和专业技能训练，并能运用所掌握的理论知识和技能在生物学及相关领域从事科学研究、技术开发、教学及管理等方面工作的创新型人才。4、设置背景生物科学专业培养具备生物科学的基本理论、基本知识和较强的实验技能，能在科研机构、高等学校及企事业单位等从事科学研究、教学工作及管理工作的生物科学高级专门人才。学生主要学习生物科学方面的基本理论、基本知识，受到基础研究和应用基础研究方面的科学思维和科学实验训练，具有较好的科学素养及一定的教学、科研能力。5、知识技能1.掌握数理化等方面的基本理论和基本知识；2.掌握扎实的学科基础课程、专业必修课程、选修课程的基础理论和基本知识，掌握扎实、宽厚的生物科学基础知识和基本理论；3.熟练掌握生物科学基本实验技术以及相关的实验设计、开展、实施和分析的相关技能，了解并实践获取知识和创新的基本方法、技能和过程；4.掌握资料查询、文献检索及运用现代信息技术获取相关信息的基本方法；4.掌握归纳、整理、分析实验结果的方法，撰写论文，并具有参与学术报告交流的能力；5.了解生物科学及交叉学科理论前沿知识和应用前景；6.了解国家科技政策、知识产权等有关政策和法规。6、研究领域生物科学专业研究对象由生物科学家根据生物的发展历史、形态结构特征、营养方式以及它们在生态系统中的作用等，将生物分为若干界。当前比较通行的是美国R.H.惠特克于1969年提出的5界系统。他将细菌、蓝菌等原核生物划为原核生物界，将单细胞的真核生物划为原生生物界，将多细胞的真核生物按营养方式划分为营光合自养的植物界、营吸收异养的真菌界和营吞食异养的动物界。中国生物科学家陈世骧于1979年提出6界系统。这个系统由非细胞总界、原核总界和真核总界3个总界组成，代表生物进化的3个阶段。非细胞总界中只有1界，即病毒界。原核总界分为细菌界和蓝菌界。真核总界包括植物界、真菌界和动物界，它们代表真核生物进化的3条主要路线。7、发展前景本专业对于毕业生的专业知识和专业技能要求严格。毕业生主要在科研机构、科研院所、高等院校以及国家机关等部门继续从事科研、教学和高级管理工作。8、相近专业：生物信息学、生物信息技术、生物科学与生物技术、动植物检疫、生物化学与分子生物学、医学信息学、植物生物技术、动物生物技术、生物工程、生物安全、生物制药工程、生物医学工程、生物制药、食品质量与安全。...

2022-05-05 辅酶氨基酸 氨基酸脱氨基的辅酶